КАТЕГОРИИ:


Астрономия- (809) Биология- (7483) Биотехнологии- (1457) Военное дело- (14632) Высокие технологии- (1363) География- (913) Геология- (1438) Государство- (451) Демография- (1065) Дом- (47672) Журналистика и СМИ- (912) Изобретательство- (14524) Иностранные языки- (4268) Информатика- (17799) Искусство- (1338) История- (13644) Компьютеры- (11121) Косметика- (55) Кулинария- (373) Культура- (8427) Лингвистика- (374) Литература- (1642) Маркетинг- (23702) Математика- (16968) Машиностроение- (1700) Медицина- (12668) Менеджмент- (24684) Механика- (15423) Науковедение- (506) Образование- (11852) Охрана труда- (3308) Педагогика- (5571) П Arhitektura- (3434) Astronomiya- (809) Biologiya- (7483) Biotehnologii- (1457) Военно дело (14632) Висока технологиите (1363) Geografiya- (913) Geologiya- (1438) на държавата (451) Demografiya- ( 1065) Къщи- (47672) журналистика и SMI- (912) Izobretatelstvo- (14524) на външните >(4268) Informatika- (17799) Iskusstvo- (1338) История- (13644) Компютри- (11121) Kosmetika- (55) Kulinariya- (373) култура (8427) Lingvistika- (374) Literatura- (1642) маркетинг-(23,702) Matematika- (16,968) инженерно (1700) медицина-(12,668) Management- (24,684) Mehanika- (15423) Naukovedenie- (506) образование-(11,852) защита truda- (3308) Pedagogika- (5571) п Политика- (7869) Право- (5454) Приборостроение- (1369) Программирование- (2801) Производство- (97182) Промышленность- (8706) Психология- (18388) Религия- (3217) Связь- (10668) Сельское хозяйство- (299) Социология- (6455) Спорт- (42831) Строительство- (4793) Торговля- (5050) Транспорт- (2929) Туризм- (1568) Физика- (3942) Философия- (17015) Финансы- (26596) Химия- (22929) Экология- (12095) Экономика- (9961) Электроника- (8441) Электротехника- (4623) Энергетика- (12629) Юриспруденция- (1492) Ядерная техника- (1748) oligrafiya- (1312) Politika- (7869) Лево- (5454) Priborostroenie- (1369) Programmirovanie- (2801) производствено (97182) от промишлеността (8706) Psihologiya- (18,388) Religiya- (3217) с комуникацията (10668) Agriculture- (299) Sotsiologiya- (6455) спортно-(42,831) Изграждане, (4793) Torgovlya- (5050) превозът (2929) Turizm- (1568) физик (3942) Filosofiya- (17015) Finansy- (26596 ) химия (22929) Ekologiya- (12095) Ekonomika- (9961) Telephones- (8441) Elektrotehnika- (4623) Мощност инженерно (12629) Yurisprudentsiya- (1492) ядрена technics- (1748)

комплекс мултиен




Най-ефективното регулиране случва в така наречените множество ензимни комплекси. Тези комплекси са повече ензими, катализиращи реакции на редица координирани, едно крайните продукти на ензимната реакция са изходни субстрати за следващата ензим реакцията. Има три вида мултиен комплекси:

• ензими се разтварят в цитоплазмата и се свържат с тях със субстрати извършени чрез дифузия;

• ензими са свързани една с друга чрез протеин-протеин взаимодействия;

• ензими са свързани помежду си и имобилизирани върху вътреклетъчната или цитоплазмени мембрани.

Всяка мултиен комплекс има най-малко един алостеричен ензим извършва регулиране на общата ензимна реакция целия ансамбъл. Най-често, този ензим катализира скоростта на първия (бавния) реакцията, и отрицателното модулатор е краен продукт на процеса като цяло.

По-долу е диаграма, показваща система мултиен, в която продуктът на последната реакция е отрицателен алостеричен ефектор ензим Е ^

Мултиен системи могат да включват до 20 различни ензими, които работят последователно.

В момента сме учили много мултиен комплекси, които функционират на различни етапи от обмяната на веществата. Един от тези комплекси е набор от ензими, катализиращи синтезата на пиримидини като-аспартат в бактериални клетки. Алостеричен ензим в този случай е аспартат karbomoilaza катализира първия етап на процеса, а именно превръщането на аспартат karbomoilaspartat.

Регламент на ензимната активност, може да се дължи ограничена протеолиза. Много протеази, които функционират извън клетките, например в кръвта или в храносмилателния тракт, са синтезирани като неактивни прекурсори. Активиране тях е свързан с определен хидролиза на пептидни връзки в полипептидната верига. Като пример, на съсирване на кръвта ензими и ензими на храносмилателния тракт, такива като трипсин и химотрипсин и други.

Регулирането на ензимната активност може да се осъществи чрез обратимо ковалентна модификация на новосинтезирани протеинови макромолекули. Това се дължи предимно на ензимната допълнение към него на малки химически тегло групи молекулни в резултат на фосфорилиране-vanija, гликозилиране, метилиране и др D. присъединяване фосфатна група на хидроксилна аминокиселинен остатък полипептидна верига може или увеличаване или намаляване на ензимната активност. Пример за това е фосфорилаза - ензим, който катализира разцепването на остатъците глюкоза на гликоген. В първоначалното състояние, е неактивен, но когато фос-forilirovanii, извършвани от активирането киназа ензима протеин настъпва и неговото участие в глюкоза процес метаболизъм. От друга страна, гликоген синтаза ензим е активен в първоначалното състояние и когато фос-forilirovanii неговата активност е значително намалена.



Ефективно средство за регулиране на каталитичната активност на молекулно хетерогенност на ензими дължи както генетични и епигенетични фактори.

Понастоящем около половината от ензима са идентифицирани в клетките и тъканите под формата на множество молекулни форми с единична субстратна специфичност, но се различават по физико-химически или имунологични свойства. Генетичната основа на молекулно хетерогенност, поради наличието на няколко гена, всеки от които кодира една субединица на ензима или на един от неговото молекулно форма. Освен това, различни молекулни форми на същия ензим могат да бъдат кодирани в един генен локус с множество алели. Генетично определя молекулни форми наричат изоензими-Мами. Посттранслационна модификация ензими поради локално протеолиза, ковалентни модификации, протеин-протеин взаимодействия, и т.н., са причина за множество молекулни форми, които не са верни изоензими, но играе значителна роля в метаболитни процеси. Най-често има така наречените конформатори - молекулни форми, които имат една и съща първичната структура, но се различават по своята структура. Това е възможно, ако структурата е достатъчно силна, т. Е. съответства на нивото на свободна енергия в близост до минимум. Само като против конформационни варианти на протеини, които са фиксирани възпроизводимо чрез електрофореза, хроматография или други методи, могат да се считат конформери.